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核糖體的組成（核糖體結(jié)構(gòu)由什么組成）

年諾貝爾化學(xué)獎介紹

原創(chuàng)2021-06-14 17:45北岸輕焓

三位科學(xué)家獲獎

瑞典時間2009年10月7日11時45分（北京時間17時45分），瑞典皇家科學(xué)院宣布將2009年度諾貝爾化學(xué)獎授予英國科學(xué)家文卡特拉曼拉馬克里希南（Venkatraman Ramakrishnan），美國科學(xué)家托馬斯施泰茨（Thomas A. Steitz）和以色列科學(xué)家阿達(dá)約納特（Ada Yonath），以表彰他們在“核糖體的結(jié)構(gòu)和功能”方面做出的貢獻(xiàn)。三位獲獎?wù)邔⒕?000萬瑞典克朗（約合140萬美元）的獎金。

約納特是1964年以來首位獲得諾貝爾化學(xué)獎的女科學(xué)家。

獲獎?wù)呓榻B

文卡特拉曼拉馬克里希南（Venkatraman Ramakrishnan），1952年出生于印度泰米爾納德邦吉登伯勒姆（Chidambaram），1976年獲得美國俄亥俄大學(xué)物理學(xué)博士學(xué)位。獲獎時工作單位：英國劍橋MRC分子生物學(xué)實驗室。

諾貝爾獎獲得者：文卡特拉曼拉馬克里希南

2000年，文卡特拉曼拉馬克里希南和其他研究人員使用x射線晶體學(xué)的方法研究了核糖體的結(jié)構(gòu)。并分析了其中的30S亞基的結(jié)構(gòu)和核糖體辨識基因編碼方百思特網(wǎng)式。

托馬斯施泰茨（Thomas A. Steitz），1940年8月23日出生于美國威斯康星州密爾沃基市（Milwaukee），1966年獲得哈佛大學(xué)分子生物學(xué)和生物化學(xué)博士學(xué)位。獲獎時工作單位：美國耶魯大學(xué)，霍華德休斯醫(yī)學(xué)研究所。2018年10月9日在美國康涅狄格州布蘭福德（Branford）逝世。

諾貝爾獎獲得者：托馬斯施泰茨

托馬斯斯泰茨出生于美國威斯康星州密爾沃基市。他曾就讀于威斯康星州的勞倫斯大學(xué)，1966年在哈佛大學(xué)獲得博士學(xué)位。托馬斯施泰茨在劍橋大學(xué)分子生物學(xué)MRC實驗室做博士后研究，之后成為耶魯大學(xué)的教授。托馬斯施泰茨的妻子是分子生物學(xué)家瓊施泰茨，他們育有一子。

在核糖體結(jié)構(gòu)的研究中，施泰茨的貢獻(xiàn)是解決了相位問題，使得科學(xué)家能夠得到更高分辨率的核糖體結(jié)構(gòu)體。

阿達(dá)約納特（Ada Yonath），1939年6月22日出生在耶路撒冷，1968年在魏茨曼科學(xué)研究所獲X射線晶體學(xué)博士學(xué)位。獲獎時工作單位：以色列魏茨曼科學(xué)研究所。

諾貝爾獎獲得者：阿達(dá)約納特

阿達(dá)約納特出生在耶路撒冷。她的父母是從波蘭移民來的。父親去世后，阿達(dá)約納特一家搬到了特拉維夫。在耶路撒冷希伯來大學(xué)學(xué)習(xí)化學(xué)之后，她在魏茨曼科學(xué)研究所獲得了博士學(xué)位，她一直以研究員的身份與該研究所保持聯(lián)系。除了在那里工作外，阿達(dá)?約納特還為幾所歐洲和美國大學(xué)工作。約納特育有一個女兒。

20世紀(jì)70年代，阿達(dá)約納特開始研究核糖體的結(jié)晶，她在80年代的工作為以后獲得高質(zhì)量的晶體和高分辨率的結(jié)構(gòu)解析打下了堅實的基礎(chǔ)。

獲獎工作介紹

<一>蛋白質(zhì)：生命活動的承擔(dān)著

蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎(chǔ)，是構(gòu)成細(xì)胞的基本有機物，也是生命活動的主要承擔(dān)者。生物體中的每一個細(xì)胞和所有重要組成部分都有蛋白質(zhì)參與，蛋白質(zhì)約占人體全部重量的18%。蛋白質(zhì)也是人體組織更新和修補的重要原料，人體的許多組織都含有蛋白質(zhì)，如毛發(fā)、皮膚、肌肉、骨骼、內(nèi)臟、大腦、血液、神經(jīng)、內(nèi)分泌等。

生命是物質(zhì)運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質(zhì)來實現(xiàn)的，因此蛋白質(zhì)有極其重要的生物學(xué)意義。人體的生長、發(fā)育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質(zhì)。

人體內(nèi)的一些生理活性物質(zhì)如胺類、神經(jīng)遞質(zhì)、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細(xì)胞膜、血液中的載體等都離不開蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)在調(diào)節(jié)生理功能，維持新陳代謝中起著極其重要的作用。人體運動系統(tǒng)中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動作過程中的代謝無不與蛋白質(zhì)有關(guān)。

細(xì)胞可以說是生命的最小單位，它們一直處在新陳代謝過程中，也就是細(xì)胞一直在永不停息的衰老、死亡、新生。例如年輕人的表皮每28天更新一次，而胃黏膜更是僅用兩三天就要全部更新一次。因此一個人如果蛋白質(zhì)的攝入量充足的話，那么皮膚就是充滿光澤而又富有彈性的。反之，如果蛋白質(zhì)攝入量不足的話，人就經(jīng)常處于亞健康狀態(tài)。包括外傷在內(nèi)的人體組織受損后，如果蛋白質(zhì)攝入量不足，不能得到及時和高質(zhì)量的修補，會加速肌體的衰老。

根據(jù)營養(yǎng)學(xué)家的研究顯示，一個成年人每天大約要更新300g以上蛋白質(zhì)，其中大部分是機體代謝產(chǎn)生的氨基酸的再利用，因此一般一個成年人每天需要攝入60g～80g的蛋白質(zhì)。同時每天食用的蛋白質(zhì)最好有?來自動物蛋白質(zhì)，?來源于植物蛋白質(zhì)。另外，每餐食物都要有一定質(zhì)和量的蛋白質(zhì)，因為人體對蛋白質(zhì)不會進(jìn)行儲備，一次攝入過量的蛋白質(zhì)，也會造成浪費；而要是蛋白質(zhì)攝入量不足，青少年發(fā)育不良，成年人會感到乏力，體重下降，抗病力減弱。最后也要注意，蛋白質(zhì)的補充要以足夠的熱量供應(yīng)為前提，如果熱量供應(yīng)不足，肌體就會消耗食物中的蛋白質(zhì)來提供能量，而使用蛋白質(zhì)作能源是一種浪費，是大材小用。

富含蛋白質(zhì)的食物

普通健康成年人每公斤體重每天大約需要0.8 克蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸，人體中的氨基酸有20種，可分為必需氨基酸，半必需氨基酸和非必需氨基酸三類。

氨基酸結(jié)構(gòu)式

氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈，不同氨基酸的不同排列組合形成各種類型的蛋白質(zhì)，人體中估計有10萬種以上的蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)是由一條或多條肽鏈組成的生物大分子，每條肽鏈中含有數(shù)十至數(shù)百個不等的氨基酸殘基。

人體內(nèi)蛋白質(zhì)的種類很多，雖然性質(zhì)和功能各異，但都是由20種氨基酸組成的，并在體內(nèi)不斷進(jìn)行代謝與更新。

氨基酸形成蛋白質(zhì)示意圖

蛋白質(zhì)具有以下的功能：

①催化功能：具有催化功能的蛋白質(zhì)通常稱為酶，生物體內(nèi)發(fā)生的全部化學(xué)反應(yīng)都必須需要酶的催化才能得以進(jìn)行的。

②運動功能：從最低等的細(xì)菌鞭毛運動到高等動物的肌肉收縮都是通過蛋白質(zhì)得以實現(xiàn)的。例如，肌肉的松弛與收縮是通過粗絲和細(xì)絲的相對滑動而實現(xiàn)的，而粗絲的主要成分是肌球蛋白，細(xì)絲的主要成分是肌動蛋白。

③運輸功能百思特網(wǎng)：在生命活動過程中，許多小分子及離子的運輸是由各種特定專一的蛋白質(zhì)來完成的。例如在血液中血漿白蛋白能運送多種小分子物質(zhì)、紅細(xì)胞中的血紅蛋白能運送氧氣等。

血紅蛋白分子示意圖

④支持保護(hù)功能：在高等動物中，骨頭和結(jié)締組織等具有機械支持功能，毛發(fā)、皮膚和指甲等組織具有覆蓋保護(hù)功能，它們主要是由膠原、角蛋白、彈性蛋白等組成。

⑤免疫功能：免疫和防御功能是生物體擁有的一種防御手段，其中不少是通過蛋白質(zhì)來實現(xiàn)的。例如抗體就是一類高度專一的蛋白質(zhì)，它能識別和結(jié)合侵入生物體的外來物質(zhì)，如病毒、細(xì)菌或異體蛋白質(zhì)等。

⑥調(diào)節(jié)功能：在生物體中，包括代謝機能的調(diào)節(jié)，生長發(fā)育，分化的控制，生殖機能的調(diào)節(jié)以及物種的延續(xù)在內(nèi)的各種生命活動過程中，多肽和蛋白質(zhì)激素起著極為重要的作用。此外，還有一些能接受和傳遞調(diào)節(jié)信息的蛋白質(zhì)，如各種激素的受體蛋白等。

蛋白質(zhì)是以氨基酸為基本單位構(gòu)成的生物高分子，具有特定的構(gòu)象，蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)決定其功能。通常將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個結(jié)構(gòu)水平，包括一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。一般將二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)稱為高級結(jié)構(gòu)。

一級結(jié)構(gòu)：氨基酸殘基在肽鏈中的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，每種蛋白質(zhì)都有明確且唯一的氨基酸序列。

二級結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)分子中的肽鏈按一定的規(guī)律卷曲形成特定的空間結(jié)構(gòu)，包括-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要依靠氨基酸殘基中亞氨基（-NH-）上的氫原子和羰基上的氧原子之間形成的氫鍵而實現(xiàn)的。

蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

三級結(jié)構(gòu)：在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，肽鏈還按照一定的空間結(jié)構(gòu)進(jìn)一步形成更復(fù)雜的三級結(jié)構(gòu)（通常是球狀分子結(jié)構(gòu)）。肌紅蛋白，血紅蛋白等正是通過這種結(jié)構(gòu)使其表面的空穴恰好容納一個血紅素分子。

四級結(jié)構(gòu)：具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵相互連接形成聚合體結(jié)構(gòu)。如血紅蛋白由4個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈構(gòu)成，其中兩個是-鏈，另兩個是-鏈。

<二>蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)的合成

那么問題來了，生物體內(nèi)的蛋白質(zhì)是如何合成的呢？

1958年，英國生物學(xué)家克里克（就是那位發(fā)現(xiàn)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的科學(xué)家）提出分子生物學(xué)的中心法則：生物的遺傳信息以DNA序列的形式儲存在基因組中，DNA信息可通過轉(zhuǎn)錄形成mRNA（信使RNA），mRNA通過翻譯即可合成生物體內(nèi)各種各樣的蛋白質(zhì)，這些蛋白質(zhì)承擔(dān)了大部分是生物學(xué)功能。而翻譯過程的主要承擔(dān)著就是核糖體。

DNA轉(zhuǎn)錄示意圖

也就是說，在生物體內(nèi)的細(xì)胞中，核糖體是進(jìn)行蛋白質(zhì)合成的重要細(xì)胞器！

細(xì)胞器是細(xì)胞中具有特定形態(tài)結(jié)構(gòu)和功能的微器官，主要包括線粒體、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)、中心體、葉綠體，高爾基體、核糖體等。它們組成了細(xì)胞的基本結(jié)構(gòu)，使得細(xì)胞能正常的工作和運轉(zhuǎn)。

細(xì)胞中的細(xì)胞器

核糖體是細(xì)胞器的一種，為橢球形的粒狀小體。除了哺乳類成熟紅細(xì)胞和植物篩管細(xì)胞外，所有活細(xì)胞中均有核糖體存在，它是進(jìn)行蛋白質(zhì)合成的重要細(xì)胞器，負(fù)責(zé)將mRNA翻譯成蛋白質(zhì)。一般來說，原核細(xì)胞只有一種核糖體，而真核細(xì)胞中則有兩種核糖體（線粒體核糖體和細(xì)胞質(zhì)核糖體）。換句話說，核糖體是將基因信息翻譯成蛋白質(zhì)的復(fù)雜分子機器。

電子顯微鏡下的核糖體

核糖體是怎么發(fā)現(xiàn)的呢？1953年，英國科學(xué)家羅賓遜（Ribinson）和布朗（Brown）用電子顯微鏡觀察植物細(xì)胞時，發(fā)現(xiàn)細(xì)胞質(zhì)中存在一種顆粒物質(zhì)。1955年，美國生物學(xué)家帕拉德（Palade）在動物細(xì)胞中也看到同樣的顆粒，并進(jìn)一步研究其化學(xué)組成和結(jié)構(gòu)。1958年，美國科學(xué)家羅伯茨（Roberts）根據(jù)化學(xué)成分將其命名為核糖核蛋白體，簡稱核糖體，又稱核蛋白體。

細(xì)菌核糖體的X射線結(jié)構(gòu)圖

核糖體具有什么樣的功能呢？20世紀(jì)40年代，科學(xué)家翰墨林（J. Hanmerling）和布拉舍（J. Brachet）在實驗中發(fā)現(xiàn)，傘澡和海膽在除去細(xì)胞核后，仍然能進(jìn)行一段時間的蛋白質(zhì)合成，首次證明細(xì)胞質(zhì)與蛋白質(zhì)的合成有關(guān)。1955年，扎梅奇尼克（P. C. Zamecnic）使用14C標(biāo)記的氨基酸飼喂小白鼠，之后將小鼠殺死，然后取出肝臟細(xì)胞分析其化學(xué)組成。結(jié)果發(fā)現(xiàn)大部分14C滲入蛋白質(zhì)，并且與核糖體有關(guān)系。這樣，細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的合成就與核糖體聯(lián)系起來了。1960年，雅各布（F. Jacob）和雅克莫諾（J. Monod）提出假設(shè)：核糖體是非專一的蛋白質(zhì)合成裝置，核糖體是通過mRNA（信使RNA）上的堿基排列信息來決定蛋白質(zhì)的合成。一年以后，這個假設(shè)被科學(xué)家用實驗得以證實。

現(xiàn)在科學(xué)家對核糖體已經(jīng)有了比較全面的認(rèn)識了。細(xì)菌等原核細(xì)胞的核糖體比較小，由50S和30S兩個大小不同的亞基組成，分子質(zhì)量分別為80萬和150萬，可以以游離形式存在，也可以與mRNA結(jié)合形成串狀的多核糖體，平均每個細(xì)胞約2萬個核糖體。真核細(xì)胞的核糖體體積較大，相對分子質(zhì)量約390~450萬，由60S和40S兩個亞基組成，同樣可以以游離形式存在，也可以與細(xì)胞內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合形成粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)，所含數(shù)目為百萬至千萬個。其它細(xì)胞器如線粒體，葉綠體以及細(xì)胞核內(nèi)也都有自己的核糖體。

核糖體結(jié)構(gòu)示意圖

核糖體的主要成分為蛋白質(zhì)和rRNA（核糖體RNA），二者比例在原核細(xì)胞中為1.5:1，在真核細(xì)胞中為1:1。核糖體的每個亞基中，以一條或二條高度折疊的rRNA為百思特網(wǎng)骨架，幾十種蛋白質(zhì)繞著RNA分子緊密結(jié)合，使得rRNA大部分圍在內(nèi)部，小部分露在表面。

核糖體大小兩個亞基相互配合，相互分工。大亞基有肽酰基轉(zhuǎn)移酶中心，催化肽酰轉(zhuǎn)移反應(yīng)，小亞基為解碼中心，涉及tRNA（轉(zhuǎn)運RNA）上的反密碼子和mRNA中密碼子間的匹配，小亞基還具有復(fù)雜的校正機制，使得翻譯發(fā)生的錯誤減少到最小程度。

原核細(xì)胞核糖體30S小亞基含有21種蛋白質(zhì)和16S一個rRNA分子，后者大約含有1600個核苷酸；50S大亞基含有34種蛋白質(zhì)和5S與23S兩個大小不等的rRNA分子，分別含有120和2900個核苷酸。這類核糖體存在3個功能性的tRNA結(jié)合位點，分別為A位點、P位點和E（Exit，退出，出口的意思）位點。對于更復(fù)雜的真核細(xì)胞核糖體，它的40S亞基中有30多種蛋白質(zhì)和18S一個rRNA分子，60S大亞基中有50多種蛋白質(zhì)和5S，5.8S和28S三個rRNA分子。

在原核細(xì)胞核糖體小亞基的16S rRNA分子中，RNA螺旋之間相互作用決定了30S小亞基的形狀，核糖體蛋白結(jié)合在外表，同時大小亞基的界面處也極少有蛋白質(zhì)。晶體結(jié)構(gòu)顯示，小亞基的rRNA具有解碼的功能。位于大亞基的肽酰基轉(zhuǎn)移酶中心，只有RNA分子，并無蛋白質(zhì)存在，也就更加清楚證明肽鍵的形成是由大亞基的23S這個rRNA分子所催化。核糖體中的蛋白質(zhì)只是起到結(jié)構(gòu)框架的作用，而rRNA在蛋白質(zhì)合成過程中的各個環(huán)節(jié)均起到催化作用，可以說核糖體是一個大的核酶。

核糖體中肽鍵的形成機理

單個核糖體上有6個與蛋白質(zhì)合成有關(guān)的活性位點，這些位點在蛋白質(zhì)合成中均有專一的識別作用：①mRNA結(jié)合位點；②A位點：氨酰基-tRNA位點，是新參入是氨酰-tRNA結(jié)合位點；③P位點：肽?；?tRNA位點，為延伸中的肽鏈-tRNA結(jié)合位點；④E位點：即釋放位點，為肽酰轉(zhuǎn)移后即將釋放的空載tRNA結(jié)合位點；⑤肽?；D(zhuǎn)移酶的催化位點：可催化氨基酸間形成肽鍵，這是蛋白質(zhì)合成中的關(guān)鍵反應(yīng)；⑥GTP酶的結(jié)合位點：為延伸因子EF-G的結(jié)合位點，可催化肽酰-tRNA從A位點轉(zhuǎn)移到P位點，促進(jìn)肽鏈延伸。

30S亞基的關(guān)閉和打開

<三>對核糖體的研究歷程

20世紀(jì)60年代確定了核糖體和蛋白質(zhì)之間的聯(lián)系之后，科學(xué)家下一步的工作就是解析核糖體的結(jié)構(gòu)。在結(jié)構(gòu)生物學(xué)常常采用三大手段進(jìn)行研究，X射線晶體學(xué)、電子顯微學(xué)和核磁共振譜學(xué)。上個世紀(jì)八十年代時，電鏡的分辨率還不夠高。而核磁共振只能研究小分子量的蛋白質(zhì)，分子量超過2萬后，研究難度急劇增加。因此研究生物大分子結(jié)構(gòu)的一項重要工具就是X射線衍射技術(shù)。

對于X射線衍射技術(shù)來說，高質(zhì)量的晶體是研究的基礎(chǔ)。核糖體的體積雖然很小，但其分子量也有數(shù)百萬之多，而且它的結(jié)構(gòu)是不對稱的，使得其結(jié)晶極其困難，同時核糖體極不穩(wěn)定，環(huán)境條件或生理狀態(tài)的改變會發(fā)生聚合或解離等現(xiàn)象。因此核糖體的結(jié)晶和結(jié)構(gòu)解析具有很大的挑戰(zhàn)性。

20世紀(jì)70年代開始，以色列女科學(xué)家約納特開始研究核糖體的結(jié)晶，1980年她首次得到嗜熱芽孢桿菌核糖體50S亞基的晶體，雖然這個晶體不夠穩(wěn)定，數(shù)據(jù)并不理想。但已經(jīng)能識別出結(jié)構(gòu)中幾乎所有的原子了。這對核糖體結(jié)晶來說是邁出了非常重要的一步。約納特接下來采用一種在死海中發(fā)現(xiàn)的古細(xì)菌——嗜鹽細(xì)菌，這種細(xì)菌在極端條件下生長，它的核糖體可能會更加穩(wěn)定。同時約納特還采用了液氮下進(jìn)行超低溫結(jié)晶，提高了晶體的穩(wěn)定性。1991年，約納特報道了50S亞基結(jié)構(gòu)的初步分析結(jié)果。約納特在80年代的工作為以后獲得高質(zhì)量的晶體和高分辨率的結(jié)構(gòu)解析打下了堅實的基礎(chǔ)。

施泰茨的貢獻(xiàn)是解決了相位問題，相位是指衍射過程中，衍射波的相位（反映X射線不同時刻狀態(tài)的物理量）不能直接測量的問題。想要得到更高解析度的結(jié)構(gòu)圖，必須克服相位問題。施泰茨通過使用低溫電鏡，同晶置換和反常散射技術(shù)等方法，在1998年重建了大腸桿菌核糖體50S亞基結(jié)構(gòu)，得到了9（0.9納米）分辨率的結(jié)構(gòu)圖，一年后他還發(fā)表了死海古細(xì)菌50S亞基5分辨率的結(jié)構(gòu)圖，同年約納特發(fā)表了30S亞基4.5分辨率的結(jié)構(gòu)圖，隨后，拉馬克里希南也發(fā)表了同核糖體亞基5.5分辨率結(jié)構(gòu)圖。

不同分辨率的50S亞基結(jié)構(gòu)圖（從上到下分辨率為9 、5 和2.4 ）

拉馬克里希南的貢獻(xiàn)是分析了30S亞基的結(jié)構(gòu)和核糖體辨識基因編碼方式。在mRNA翻譯的過程中，小亞基的作用是與mRNA結(jié)合并檢測mRNA的密碼子與反密碼子的配對情況。生物體中，總共有61種密碼子對應(yīng)20種氨基酸，因此有的氨基酸會對應(yīng)兩個或者多個密碼子的情況，稱為密碼子的簡并性，1966年，克里克提出了擺動學(xué)說來解釋這種簡并性。通過一系列高解析度的與一段mRNA與相應(yīng)的tRNAphe反密碼子相結(jié)合的30S亞基復(fù)合物結(jié)構(gòu)圖像的分析，拉馬克里希南從結(jié)構(gòu)上為擺動學(xué)說提供了證據(jù)。

AB表明密碼子U1、U2與反密碼子A36、A34的配對均有監(jiān)測，而C顯示U3和G34的配對則沒有監(jiān)測

當(dāng)tRNA（轉(zhuǎn)運RNA）的反密碼子臂與核糖體大亞基的A位點結(jié)合時，位于30S小亞基中的16S rRNA上的保守位點A1492和A1493的構(gòu)象改變并導(dǎo)致另一個保守位點G530的構(gòu)象從順式變成反式，這三個位點分別監(jiān)視反密碼子的前兩位堿基，對于第三位的堿基沒有類似的監(jiān)視。當(dāng)正確的tRNA結(jié)合30S核糖體時，核糖體會從一個開放構(gòu)象轉(zhuǎn)變稱為一個閉合構(gòu)象，導(dǎo)致延伸因子EF-Tu與GTP的復(fù)合物水解成EF-Tu/GDP并從核糖體上釋放。對于錯誤的tRNA，則不會發(fā)生上述的核糖體構(gòu)象變化，tRNA會很快從核糖體上解離。生物體通過這種機制確保了自身翻譯過程中的準(zhǔn)確性。

低溫電子顯微鏡下EF-Tu和tRNAs與核糖體的結(jié)合

后記

對核糖體的研究有什么實際應(yīng)用呢？

二戰(zhàn)后的60余年年，抗生素的使用使得人類因細(xì)菌感染的死亡率大大降低。現(xiàn)在已知的抗生素中，一半以上是以細(xì)菌核糖體為作用靶點的，通過抑制細(xì)菌蛋白質(zhì)的合成達(dá)到抑菌的目的。但隨著抗生素抗藥性的日益嚴(yán)重，尋找新的精確靶點稱為關(guān)鍵，對核糖體的結(jié)構(gòu)以及核糖體與小分子化合物結(jié)合的復(fù)合物結(jié)構(gòu)的解析，可以尋找到更多更有效的新型抗生素。

2006年，科學(xué)家利用高分辨度細(xì)菌核蛋白體50S亞基和30S亞基晶體提出抗生素多作用于轉(zhuǎn)肽酶的活性中心的觀點，而施泰茨和約納特也分別對大多數(shù)抗生素的靶點進(jìn)行了定位。

50S亞基中的肽基轉(zhuǎn)移酶中心受到大量抗生素的攻擊

三位科學(xué)家利用高分辨度的功能性核蛋白體復(fù)合物在核蛋白體晶體方面的開拓性研究工作解答了蛋白質(zhì)生物合成中存在已久的根本問題，對生命科學(xué)和醫(yī)學(xué)的基礎(chǔ)研究具有深遠(yuǎn)的影響。

參考資料

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[4]路釗,丁衛(wèi).所見即所學(xué),所學(xué)有所用—